Простийпошук |
Розширенийпошук |
Покажчики
|
Професійний пошук |
Рубрикатор НБУВ |
Розподілений пошук |
Бази даних
Наукова періодика України - результати пошуку
Книжкові видання та компакт-дискиЖурнали та продовжувані виданняАвтореферати дисертаційРеферативна база данихНаукова періодика УкраїниТематичний навігаторАвторитетний файл імен осіб
 |
Для швидкої роботи та реалізації всіх функціональних можливостей пошукової системи використовуйте браузер "Mozilla Firefox" |
|
|
Повнотекстовий пошук
| Знайдено в інших БД: | Реферативна база даних (6) |
Список видань за алфавітом назв: Авторський покажчик Покажчик назв публікацій  |
Пошуковий запит: (<.>A=Kapustianenko L$<.>) | |||
|
Загальна кількість знайдених документів : 8 Представлено документи з 1 до 8 |
|||
| 1. | 
Kapustianenko L. G. Isolation and purification of a kringle 5 from human plasminogen using AH-Sepharose [Електронний ресурс] / L. G. Kapustianenko, T. A. Iatsenko, O. I. Iusova, T. V. Grinenko // Biotechnologia Acta. - 2014. - Vol. 7, № 4. - С. 35-42. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2014_7_4_5 Мета роботи - розробити спосіб одержання функціонально активного фрагмента плазміногену людини крингла 5. Запропонований спосіб включає такі етапи: гідроліз плазміногену еластазою, відокремлення міні-плазміногену від фрагментів кринглів 1 - 3 та 4 на Lys-сефарозі, гідроліз міні-плазміногену пепсином, афінну хроматографію на АН- сефарозі, електрофорез у поліакриламідному гелі. Одержано електрофоретично чистий фрагмент плазміногену людини крингл 5, що виявляє функціональну активність стосовно високомолекулярних та низькомолекулярних лігандів. Вихід за масою становив 3,8 %, що відповідає 25,3 % від теоретично можливого. Встановлено, що для одержання ізольованого фрагмента крингла 5 із гідролізату міні-плазміногену пепсином достатньою є тільки афінна хроматографія на АН-сефарозі. Такий підхід не потребує додаткових етапів очищення, а здатність крингла 5 специфічно зв'язуватись із АН-сефарозою є свідченням його функціональної активності. | ||
| 2. | 
Roka-Moya Y. M. Study of the sites of plasminogen molecule which are responsible for inhibitory effect of Lys-plasminogen on platelet aggregation [Електронний ресурс] / Y. M. Roka-Moya, D. D. Zhernossekov, E. I. Yusova, L. G. Kapustianenko, T. V. Grinenko // The Ukrainian biochemical journal. - 2014. - Vol. 86, № 5. - С. 82-88. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2014_86_5_10 Плазміноген/плазмінова система залучена до таких важливих процесів, як тромбоутворення, запалення та канцерогенез. Плазміноген та плазмін опосередковують свою дію через плазміногензв'язуючі протеїни, що розташовані на поверхні клітин. Lys-плазміноген, на відміну від Glu-форми, справляє інгібувальний вплив на агрегацію тромбоцитів, стимульовану АDP, колагеном та тромбіном у препаратах збагаченої тромбоцитами плазми та відмитих тромбоцитів. Показано, що кринглові домени плазміногену забезпечують взаємодію цієї молекули з поверхневими протеїнами тромбоцитів. Мета роботи - вивчення ролі окремих кринглових доменів у виявленні інгібувального впливу Lys-плазміногену на агрегацію тромбоцитів та визначення можливих плазміногензвіязуючих протеїнів на поверхні тромбоцитів. Усі фрагменти плазміногену (K1-3, K4 і K5), що були взяті для дослідження, знімали інгібувальний вплив Lys-плазміногену на агрегацію тромбоцитів. Показано, що ефект K5 більш виражений у порівнянні з K1-3 та K4. Препарати біотинільованих Lys-плазміногену, Glu-плазміногену та фрагмента K1-3 виявляли найбільшу афінність до актину, тоді як зв'язування біотинільованих міні-плазміногену та K4 з актином було незначним. Зроблено припущення, що інгібувальний ефект Lys-плазміногену є наслідком взаємодії кринглових доменів цього протеїну з мембранозв'язаними протеїнами, що експонуються на поверхні тромбоцита під час активації та залучаються до процесу тромбоутворення. | ||
| 3. |
Grinenko T. V. Plasminogen fragments K 1-3 and K 5 bind to different sites in fibrin fragment DD [Електронний ресурс] / T. V. Grinenko, L. G. Kapustianenko, T. A. Yatsenko, O. I. Yusova, V. N. Rybachuk // Ukrainian Biochemical Journal. - 2016. - Vol. 88, № 3. - С. 36-45. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2016_88_3_6 У молекулі фібрину специфічні сайти зв'язування плазміногену локалізовані в периферичних доменах на ділянках A<$E alpha>148-160. Взаємодія плазміногену з ними ініціює процес активації зимогену з утворенням плазміну і наступний лізис фібрину. Досліджено зв'язування фрагментів плазміногену K 1-3 і K 5 з DD-фрагментом фібрину та їх вплив на взаємодію Glu-плазміногену з цим фрагментом. Показано, що за присутності фрагментів K 1-3 і K 5 величина зв'язування Glu-плазміногену з DD-фрагментом фібрину знижується на 50 - 60 %. Фрагменти K 1-3 і K 5 зв'язуються з високою афінністю із DD-фрагментом фібрину, K | ||
| 4. |
Kapustianenko L. G. Polyclonal antibodies against human plasminogen kringle 5 [Електронний ресурс] / L. G. Kapustianenko // Biotechnologia Acta. - 2017. - Vol. 10, № 3. - С. 41-49. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2017_10_3_6 Мета роботи - одержати поліклональні антитіла проти фрагмента плазміногену людини крингла 5 та дослідити їх імунохімічні властивості. Для цього було застосовано такі підходи: імунізація кролів кринглом 5, одержання імунної сироватки з високим титром поліклональних антитіл, синтез афінного сорбенту на основі крингла 5 для селекції моноспецифічних антитіл, хроматографія на синтезованій К 5-сефарозі, імуноензимний аналіз, ELISA, імуноблотаналіз. Одержані поліклональні антитіла реагували за ELISA із фрагментом плазміногену К 5, значно меншою мірою (у спадчому порядку) і з мініплазміногеном, Lys-плазміногеном, фрагментами К 1 - 3 та К 4 плазміногену та Glu-плазміногеном. На основі даних визначення констант дисоціації одержаних антитіл із цими протеїнами встановлено високу афінність антитіл до своїх епітопів у складі фрагмента K 5 (<$E3,89~cdot~10 sup -10> M), міні-плазміногену (<$E5,46~cdot~10 sup -9>) та Lys-плазміногену (<$E2,54~cdot~10 sup -9> М), а також несуттєву афінність до K 1-3, К 4 та Glu-плазміногену. Ці антитіла реагу ють за імуноблотаналізу з ізольованим фрагментом К 5 плазміногену людини, Lys-Pg та mini-Pg і не реагують із К 5 у складі Glu-Pg та з фрагментами К 1-3 і К 4. Отже, одержані поліклональні антитіла є моноспецифічними та високоафінними до крингла 5. Такі антитіла є придатними для розроблення імунохімічних та імуносенсорних методів кількісного визначення ангіостатину К 5 у біологічному матеріалі. | ||
| 5. |
Yusova O. I. Calix(4)arenes methylene bisphosphonic acids effect on plasmin activity [Електронний ресурс] / O. I. Yusova, O. V. Savchuk, T. A. Yatsenko, V. Popadiuk, L. G. Kapustianenko, T. V. Grinenko // Biotechnologia Acta. - 2018. - Vol. 11, № 5. - С. 26-34. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2018_11_5_4 | ||
| 6. |
Kapustianenko L. G. Identification of the binding site for plasminogen kringle 5 in the α-chain of fibrin(ogen) D-fragment [Електронний ресурс] / L. G. Kapustianenko, T. V. Grinenko, A. V. Rebriev, O. I. Yusova, A. A. Tykhomyrov // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2020. - Vol. 92, № 3. - С. 46-57. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/BioChem_2020_92_3_7 | ||
| 7. |
Tykhomyrov A. Production of anti-lactoferrin antibodies and their application in analysis of the tear fluid in the healthy eye and corneal injuries [Електронний ресурс] / A. Tykhomyrov, O. Yusova, L. Kapustianenko, V. Bilous, T. Drobotko, I. Gavryliak, N. Greben, C. A. Ağca // Biotechnologia Acta. - 2022. - Vol. 15, № 5. - С. 31-40. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2022_15_5_5 Лактоферин є мультифункціональним протеїном, що синтезується різними тканинами організму та володіє антимікробною та імуномодуляторною активністю. Лактоферин відіграє провідну роль у підтриманні нормального функціонування ока. Мета роботи - одержати поліклональні антитіла до лактоферину людини для їх використання у визначенні вмісту лактоферину в слізній рідині, одержаної за норми та з очей з ушкодженою рогівкою. Фракцію імуноглобулінів G (IgG) було виділено з сироватки крові кролів, імунізованих лактоферином, за допомогою афінної хроматографії на протеїн A-сефарозі. Ступінь чистоти протеїну на кожній стадії очистки перевіряли за допомогою денатуруючого гель-електрофорезу (SDS-PAGE). Розпізнавання цільового антигену одержаними антитілами оцінювали за допомогою вестерн-блот аналізу з використанням розчину фракції IgG. Рівень лактоферину в слізній рідині, одержаної зі здорового ока (n = 4) та з ока пацієнтів з непроникаючим пошкодженням рогівки (n = 6), визначали імунохімічно з використанням одержаних антитіл. Результати визначення вмісту лактоферину в сльозі за умов норми та за травмування рогівки аналізували з використанням U-тесту Манна - Уітні. Міжгрупова різниця вважалася статистично достовірною за P << 0,05. Антитіла до лактоферину людини у вигляді фракції IgG було виділено на протеїн A-сефарозі з сироватки крові імунізованих кролів. Вестерн-блот аналізом було показано, що одержані антитіла розпізнають відповідний антиген як зону 75 kDa, яка відповідає за молекулярною масою інтактному поліпептиду лактоферину людини. Ту ж саму поліпептидну зону було визначено вестерн-блотом з підсиленою хемілюмінісцентною детекцією у зразках слізної рідини. Денситометричний аналіз поліпептиду 75 kDa надав змогу встановити, що вміст лактоферину в сльозі, зібраної в пацієнтів з непроникаючими травмами рогівки є у 3,2 разу нижчим за цей показник у нормі (P << 0,05). Крім того, слізна рідина пацієнтів з пошкодженнями рогівки у значних кількостях містила також імунореактивні продукти розщеплення лактоферину, а також високомолекулярні поліпептиди, які можуть відповідати комплексам лактоферину з іншими протеїнами, що утворюються за розвитку запальних процесів. Висновки: згідно з наведеними даними, одержані антитіла до лактоферину можуть бути використані як корисний інструмент для створення вдосконалених тестів та підходів для діагностики очних хвороб, пов'язаних з ушкодженням рогівки. Зниження вмісту лактоферину може слугувати прогностичним біомаркером перебігу ранового процесу в оці, зокрема, за непроникаючих травм рогівки, та є зручним до визначення у простий та неінвазійний спосіб. | ||
| 8. |
Kapustianenko L. G. Biomedical application of K5 plasminogen fragment [Електронний ресурс] / L. G. Kapustianenko, A. O. Tykhomyrov // Biotechnologia Acta. - 2023. - Vol. 16, № 6. - С. 5-16. - Режим доступу: http://nbuv.gov.ua/UJRN/biot_2023_16_6_3 | ||
Попередній перегляд: 
Реферативна БД
 |
| Відділ наукової організації електронних інформаційних ресурсів |
 Пам`ятка користувача |